Protein: struktur og funktion. egenskaber af proteiner

Som det er kendt, proteiner - grundlaget for livets oprindelse på vores planet. Ifølge teorien om Oparin-Haldane var coacervat dråbe, der består af molekyler af peptider, er det blevet grundlaget for oprindelsen af levende ting. Dette er uden tvivl fordi analysen af den indre struktur af et medlem af biomassen viser, at disse stoffer har alt: planter, dyr, mikroorganismer, svampe, vira. Og de er meget forskellige i natur og makromolekylære.

Navnene på disse fire strukturer, de er synonyme:

• proteiner;
• proteiner;
• polypeptider;
• peptider.

proteinmolekyler

Deres antal er virkelig uoverskuelige. I dette tilfælde kan alle proteinmolekyler opdeles i to store grupper:

• Simpel - kun består af aminosyresekvenser samlet af peptidbindinger;
• kompleks - Struktur og struktur af et protein er kendetegnet ved de yderligere protolytiske (proteser) grupper, også kaldet cofaktorer.

I dette tilfælde de komplekse molekyler har også deres egen klassificering.

Farveovergange komplekse peptider

1. Glycoproteiner - er tæt forbundet protein og kulhydrat forbindelser. Strukturen af molekylet vævede prostetiske grupper mucopolysaccharider.
2. Lipoproteiner - en kompleksforbindelse af protein og lipid.
3. Metalloproteiner - som en prostetisk gruppe er de metalioner (jern, mangan, kobber og andre).
4. Nukleoproteiner - Feedback protein og nukleinsyrer (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - konformation af proteinet og en rest af phosphorsyre.
6. Chromoproteids - meget lig metalloproteiner, men et element, som er en del af den prostetiske gruppe er en farvet kompleks (rød - hæmoglobin, grøn - klorofyl, og så videre).

Hver gruppe på strukturen og egenskaberne af proteiner er forskellige. De funktioner, de udfører, og vil variere afhængigt af typen af molekyle.

Den kemiske struktur af proteiner

Ud fra dette synspunkt proteiner - en lang, massiv kæde af aminosyrerester forbundet specifikke bindinger kaldet peptid. Fra siden strukturer syrer afgår gren - radikaler. Denne struktur af molekylet blev opdaget af E. Fischer i begyndelsen af det XXI århundrede.

Senere, proteiner, struktur og funktion af proteiner er blevet undersøgt mere detaljeret. Det blev klart, at aminosyrerne, der udgør peptidstrukturen, i alt 20, men de kan således kombineres på forskellige måder. Derfor mangfoldigheden af polypeptidstrukturer. Desuden i processen af liv og udførelsen af sine funktioner proteiner er i stand til at gennemgå en række kemiske omdannelser. Som et resultat, de ændrer strukturen, og der er en ganske ny type forbindelse.

For at bryde peptidbindingen, dvs. forstyrre proteinstruktur kæder skal vælges meget strenge betingelser (høje temperaturer, sur eller basisk katalysator). Dette skyldes den høje styrke af de kovalente bindinger i molekylet, nemlig i det peptidgruppe.

Påvisning af proteinstrukturen i laboratoriet udføres under anvendelse biuretreaktionen - virkning på polypeptid friskt udfældet hydroxid, kobber (II). Komplekset af peptid gruppe og kobberioner tilvejebringer en lys violet farve.

Der er fire grundlæggende strukturelle organisation, som hver har sine egne karakteristika af strukturen af proteiner.

Organisationsniveauer: den primære struktur

Som nævnt ovenfor peptidet - en sekvens af aminosyrerester med inklusioner, co-enzymer, eller uden dem. Så kalder dette den primære struktur af molekylet, hvilket er naturligt, selvfølgelig, det er de sande aminosyrer forbundet af peptidbindinger, og intet andet. Det vil sige, polypeptidet lineær struktur. I denne særlige struktur af proteinerne af denne art - i, der er afgørende for udførelsen af funktioner af proteinmolekylet denne kombination af syrer. Takket være disse træk er muligt ikke kun at identificere peptid, men også at forudsige egenskaberne og rollen som en helt ny, endnu uopdaget. Eksempler på peptider med naturlige primære struktur, - insulin, pepsin, chymotrypsin og andre.

sekundær konformation

Strukturen og egenskaberne af proteiner i denne kategori variere noget. En sådan struktur kan dannes i første omgang på arten eller når den udsættes for primær hydrolyse stiv, temperatur eller andre betingelser.

Denne kropsbygning har tre sorter:

1. Glatte, regelmæssige, stereoregulære spoler konstrueret af aminosyreresterne, der er snoet omkring kernen forbindelsesakse. Kun holdes sammen af hydrogenbindinger forekommer mellem oxygen gruppe af et peptid og det andet hydrogen. Hvor strukturen er korrekt på grund af det faktum, at de skiftedes jævnt gentages hvert 4 niveau. En sådan struktur kan være både venstrehåndede og pravozakruchennoy. Men i de fleste kendte proteiner højredrejende isomer dominerer. Sådan konformation kaldes alfa-strukturer.
2. Sammensætningen og strukturen af følgende type-proteinet adskiller sig fra den foregående ved, at hydrogenbindingerne dannes ikke mellem den løbende siden af hinanden på den ene side af resten af molekylet og mellem i det væsentlige fjernes, hvor i en tilstrækkelig stor afstand. Derfor bliver hele strukturen mere bølgende, indviklede slange polypeptidkæder. Der er én funktion, der skal være protein. Strukturen af aminosyrerne af grenene bør være så kort som for glycin eller alanin, f.eks. Denne type sekundær konformation kaldes beta-sheets for deres evne til at klæbe sammen, hvis dannelsen af den samlede struktur.
3. Tilhører den tredje type proteinstruktur som biologien betegner kompleks raznorazbrosannye, uordnet fragmenter med ingen stereoregelmæssighed og mulighed for at ændre strukturen under påvirkning af ydre forhold.

Eksempler på proteiner med sekundær struktur af natur, er ikke afsløret.

Videregående uddannelse

Dette er en forholdsvis kompliceret kropsbygning, der har navnet "kugle". Hvad er et protein? Strukturen af den er baseret på den sekundære struktur, men tilføjet nye typer interaktioner mellem atomerne i grupperne, og hele molekylet folder lignende, styret således, at de hydrofile grupper er blevet rettet ind kugler og hydrofob - skud.

Dette forklarer ladningen af proteinmolekylet i vand kolloide opløsninger. Hvad er de typer af interaktioner der?

1. Hydrogenbindinger - forbliver uændret mellem de samme dele som i den sekundære struktur.
2. Den hydrofobe (hydrofile) interaktion - opstår ved opløsning i vand polypeptid.
3. Iontiltrækning - raznozaryazhennymi dannet mellem aminosyrerester (radikale) grupper.
4. Kovalente interaktioner - kan dannes mellem de specifikke sure steder - cysteinmolekyler eller snarere, deres haler.

Således kan sammensætningen og strukturen af proteiner med en tertiær struktur kan beskrives som en rullet op i kugler polypeptidkæder, støttemure og stabiliserende dens konformation på grund af forskellige typer af kemiske vekselvirkninger. Eksempler på sådanne peptider: fosfoglitseratkenaza, tRNA, a-keratin, silkefibroin, og andre.

Den kvaternære struktur

Dette er en af de vanskeligste af kuglerne, som danner proteiner. Strukturen og funktionen af proteiner af en sådan plan er meget alsidig og specifik.

Hvad er det kropsbygning? Det er et par (undertiden snesevis) af store og små polypeptidkæder, som er dannet uafhængigt af hinanden. Men derefter, på grund af de samme interaktioner, vi har i betragtning til den tertiære struktur af disse peptider er snoet og sammenflettet. Således opnåede komplekse konformationelle kugler, der kan indeholde metalatomer og lipidgrupper og kulhydrat. Eksempler på sådanne proteiner: DNA-polymerase, tobak viruskappeproteinantistof, hæmoglobin og andre.

Alle peptidstrukturer vi har diskuteret har deres egne metoder til identifikation i laboratoriet, baseret på de nuværende muligheder for anvendelse af kromatografi, centrifugering, elektronmikroskopi og optisk mikroskopi og høje computerteknologi.

funktioner

Strukturen og funktionen af proteiner er tæt korreleret med hinanden. Det vil sige, hvert peptid spiller en rolle, som er unik og specifik. Der er også dem, der er i stand til at udføre i en levende celle, adskillige væsentlige transaktioner. Men det kan opsummeres som til at udtrykke de grundlæggende funktioner i de proteinmolekyler i ligene af levende væsener:

1. Forudsat trafik. Encellede organismer eller organeller, eller visse typer af celler er i stand til bevægelse, snit, bevægelser. Dette protein er tilvejebragt, der udgør en del af deres struktur af bevægeapparatet: cilier, flageller, cytoplasmatiske membran. Hvis vi taler om den manglende evne til fortrængning af cellerne, kan proteinerne bidrage til reduktionen (myosin muskel).
2. Ernæringsmæssig eller backup-funktion. Det er en ophobning af proteinmolekyler i oocyter, embryoner og plantefrø for de yderligere påfyldning mangler næringsstoffer. Efter spaltning af peptiderne producerer aminosyrer og biologisk aktive stoffer, som er nødvendige for normal udvikling af levende organismer.
3. Den energi funktion. Bortset fra kulhydrater tvinger kroppen kan producere og proteiner. I henfald af 1 g peptid frigivet 17,6 kJ nyttig energi i form af adenosintriphosphat (ATP), som er brugt på vitale processer.
4. Signal og regulerende funktion. Det består i at udføre omhyggelig overvågning af igangværende processer og overførsel af signaler fra celle til væv, fra dem til myndighederne, fra det nyeste til systemet og så videre. Et typisk eksempel er insulin, som er strengt registrerer antallet af blodglucose.
5. Receptor-funktion. Det opnås ved at ændre konformationen af peptidet med den ene side af membranen og i indgreb med den anden ende af omstrukturering. Når dette sker, og signalet transmission og de nødvendige oplysninger. De fleste af disse proteiner er indlejret i den cytoplasmatiske membran af celler og foretage en streng kontrol med alt materialet passerer derigennem. Også gøre dig opmærksom på de kemiske og fysiske ændringer i miljøet.
6. Transportfunktion af peptiderne. Den udføres feeds proteiner og transportproteiner. Deres rolle er indlysende - transporterer ønskelige molekyler til de steder med en lav koncentration af de høje dele. Et typisk eksempel er transporten af ilt og kuldioxid fra organer og væv af proteinet hæmoglobin. De har også opnået leveringen af forbindelser med lav molekylvægt gennem membranen ind i cellen.
7. Struktur-funktion. En af de vigtigste af dem, der udfører protein. Strukturen af celler og deres organeller tilvejebringes peptider. De svarer til rammen definere form og struktur. Hertil kommer, de støtter det også, og ændre evt. Derfor, for vækst og udvikling af alle levende organismer essentielle proteiner i kosten. Sådanne peptider indbefatter elastin, tubulin, collagen, actin, og andre keratin.
8. Den katalytiske funktion. Hendes udfører enzymer. Mange og varierede, de fremskynde alle de kemiske og biokemiske reaktioner i kroppen. Uden deres deltagelse, ville almindelig æble i maven kunne kun til at fordøje i to dage, er det sandsynligt, at bøje på samme tid. Under påvirkning af katalase, peroxidase og andre enzymer, denne proces finder sted i to timer. Generelt er det takket være denne rolle, proteinanabolisme og katabolisme udføres, dvs. plast og energimetabolisme.

Den beskyttende rolle

Der findes flere typer af trusler, hvorfra proteiner er designet til at beskytte kroppen.

Første kemisk angreb traumatiske reagenser, gasser, molekyler, stoffer anderledes virkningsspektrum. Peptider er i stand til at engagere sig med dem i en kemisk reaktion, omdannelse til en uskadelig form eller blot neutraliserende.

Andet den fysisk trussel fra såret - hvis proteinet fibrinogen i tid ikke er omdannet til fibrin ved skadestedet, blodet ikke koagulere, og dermed blokering vil forekomme. Derefter, tværtimod, den har brug for plasmin peptid, der kan suges koagel og genoprette åbenheden af fartøjet.

For det tredje, truslen om immunitet. Struktur og værdien af de proteiner, der danner immunforsvaret, er ekstremt vigtigt. Antistoffer, immunoglobuliner, interferoner - er alle vigtige og væsentlige elementer i lymfe og immunforsvar. Eventuelle fremmede partikler, ondsindet molekyle, døde celler eller en del af hele strukturen udsættes for en øjeblikkelig undersøgelse af peptidforbindelsen. Derfor er en person kan eje, uden hjælp af medicin hver dag for at beskytte sig mod smitte og simple vira.

fysiske egenskaber

Strukturen af de protein-celler er meget specifik og afhænger af funktionen. Men de fysiske egenskaber af peptider er ens og kan reduceres til følgende egenskaber.

1. Vægt molekyler - til 1000000 dalton.
2. I vandig opløsning danner kolloide system. Der struktur erhverver opkræve stand varierer afhængigt af surhed af mediet.
3. Når de udsættes for barske betingelser (stråling, syre eller base, temperatur, etc.) er i stand til at flytte til andre niveauer konformationer, dvs. denaturere. Processen i 90% af tilfældene irreversible. Men der er en omvendt skift - renaturering.

Sådanne grundlæggende egenskaber ved fysiske egenskaber af peptiderne.