Det aktive sted af enzymet: struktur, egenskaber. Hvem opdagede det aktive site i enzymet? Hvad kaldes det aktive site i enzymet?

Vi har alle hørt om enzymer, men det er usandsynligt, at hver af os grundigt ved præcis, hvordan disse stoffer er arrangeret, og hvorfor de er nødvendige. Denne artikel vil hjælpe til at forstå strukturen og funktioner af enzymer (enzymer) i almindelighed, og deres aktive centre i særdeleshed.

Historie forskning

I 1833, fransk kemiker Anselme Payen identificere og beskrive egenskaberne af enzymet amylase.

Et par år senere, Louis Pasteur, studere omdannelsen af sukker til alkohol, der involverer gær, foreslået, at denne proces er på grund af de kemikalier, der udgør gær.

Ved slutningen af det nittende århundrede fysiolog først Villi Kyune opfandt udtrykket "enzym".

Tysk Eduard Buchner i 1897 identificeret og beskrevet zymase - enzymkompleks som katalyserer omdannelsen af saccharose til ethanol reaktion. I naturen zymase i store mængder i gæren.

Det vides ikke, hvornår og som åbnede det aktive sted i enzymet. Denne opdagelse er krediteret med nobelpristageren kemiker Edaurdu Buchner, amerikansk biolog James Sumner og andre kendte forskere, der arbejdede på studiet af enzymatisk katalyse.

Generelt om enzymer

Minde om, at enzymer - stoffer af protein art, som udfører funktioner i levende organismer katalysatorer for kemiske reaktioner. Enzymet har dele, der ikke direkte deltager i det, strømmen af reaktionen tilvejebringer et aktivt center af enzymet.

Her er nogle af de egenskaber af enzymer:

1) Effektivitet. En lille mængde katalysator tilstrækkelig til at accelerere den kemiske reaktion af 10 ⁶ gange.

2) Specificitet. Et enzym ikke er universel katalysator på reaktion i cellen. For enzym udtrykt specifik virkning: hvert enzym katalyserer kun én eller flere tilsvarende reaktioner med substrater (reaktanten foder), men andre kemiske reagenser til samme art, kan enzymet være nytteløst. Interaktion med de relevante substrater og den yderligere acceleration af reaktionen tilvejebringer et aktivt center af enzymet.

3) Clear aktivitet. Enzymaktiviteten i cellen er i konstant forandring fra lav til høj.

4) Koncentrering af visse enzymer i cellen er ikke konstant og kan variere afhængigt af de eksterne betingelser. Sådanne enzymer i biologi kaldet inducerbar.

klassifikation af enzymer

I sin struktur, kan enzymerne opdeles i simple og komplekse. Simpelt udelukkende består af aminosyrerester, er komplekse ikke-protein stofgruppe. Kompleks kaldet coenzymer.

Efter type af enzymkatalyserede reaktioner er opdelt i:

1) Oxidoreduktaser (katalysere redoxreaktioner).

2) transferaser (overført til separate grupper af atomer).

3) lyaser (spalter kemiske bindinger).

4) Lipase (tilslutning form i reaktioner på grund af energien af ATP).

5) isomeraser (uchuvstvuyut reaktioner interomdannelse af isomerer).

6) Hydrolaser (katalysere kemiske reaktioner ved fordøjelse med bindinger).

struktur enzym

Enzym - en kompleks tredimensional struktur, som er sammensat hovedsagelig aminosyrerester. Der er også en prostetisk gruppe - en bestanddel af ikke-protein- natur forbundet med aminosyreresterne.

Enzymer - hovedsageligt kugleformede proteiner, der kan kombineres i komplekse systemer. Ligesom andre proteinstoffer enzymer denatureres ved at forøge temperaturen eller ved udsættelse for visse kemikalier. Under denaturering varierer tertiær enzymstruktur og således egenskaberne af det aktive center af enzymerne. Som et resultat falder enzymaktiviteten dramatisk.

Katalyseret substrat er sædvanligvis meget mindre end selve enzymet. Den nemmeste enzym består af tres aminosyrerester, og dets aktive center - kun to.

Der er enzymer katalytiske sted aminosyrer, som ikke er repræsenteret, og en organisk prostetisk gruppe, eller (oftere) uorganisk oprindelse - cofaktor.

Konceptet af det aktive sted

Kun en lille del af enzymet direkte involveret i kemiske reaktioner. Denne del af enzym kaldet det aktive sted. Det aktive sted i enzymet - et lipid, et par aminosyrerester eller prostetisk gruppe, som binder til et substrat og katalyserer reaktionen. Aminosyreresterne af det aktive site kan tilhøre enhver aminosyre - polære, ikke-polære, ladet, aromatisk uladet.

Det aktive enzym center (dette lipid, aminosyrer og andre stoffer kan reagere med reagenserne) - den vigtigste del af enzymet, uden disse stoffer ville være nytteløst.

Typisk enzymmolekylet kun har en aktivt sted, binding med en eller flere tilsvarende reagenser. Aminosyreresterne af det aktive center dannede brint, hydrofobe eller kovalente bindinger, danner et enzym-substrat-kompleks.

Strukturen af det aktive center

Det aktive sted i enzymer, enkel og kompleks er en lomme eller slids. Denne struktur af det aktive center af enzymet skal være i overensstemmelse geometrisk og elektrostatisk substratet, idet en ændring i den tertiære struktur af enzymet kan ændre det aktive sted.

Bindende og katalytiske center - områder af det aktive center af enzymet. Naturligvis er bindingsstedet "checks" substrat kompatibilitet, og forbundet med det, og det katalytiske centrum er direkte involveret i reaktionen.

Binding af det aktive center af substratet

For at forklare, hvordan det aktive sted på enzymet knyttet til en bestemt reagens, er der blevet foreslået flere teorier. Den mest populære af dem - Fishers teori, er det teorien om "lås og slå". Fisher antydede, at der er et enzym velegnet til hvert substrat i dets fysiske og kemiske egenskaber. Efter dannelsen af eventuelle ændringer forekommer ikke enzym-substrat-kompleks.

En anden amerikansk forsker - Daniel Koshland - tilføjede Fisher antagelse af den teori, at det aktive site i enzymet kan ændre deres kropsbygning, så længe der ikke passer en bestemt substrat.

Kinetikken af enzymatiske reaktioner

Funktioner enzymatisk reaktion studerer biokemi private sektor - enzymkinetik. Denne særlige videnskabelige undersøgelser af reaktionerne med forskellige koncentrationer af enzymer og substrater, afhængigheden af reaktionshastigheden af temperaturen inde i cellen og egenskaberne af det aktive sted af enzymer afhængigt af de fysisk-kemiske parametre af mediet.

Enzymkinetik driver begreber som reaktionshastigheden, aktiveringsenergi, aktivering barriere, molekylær aktivitet, specifik aktivitet og andre. Overvej nogle af disse begreber.

At der var en biologisk reaktion, de nødvendige reagenser til at overføre noget energi. Denne energi kaldes aktiveringsenergien.

Tilsætningen af enzymet til reaktanterne for at reducere aktiveringsenergien. Nogle stoffer reagerer på uden deltagelse af enzymer, da aktivering energi er for høj. Reaktionsligevægten ikke skifter med tilsætning af enzymet.

Reaktionshastigheden - mængden af reaktionsprodukt dukkede eller forsvandt i tidsenhed.

Afhængighed af reaktionshastigheden på substratkoncentration dimensionsløs fysisk størrelse kendetegner - Michaelis-konstanten.

Molekylær aktivitet - antallet af substratmolekyler, der omdannes til ét molekyle af enzym per tidsenhed.