Niveauerne af strukturel organisation af proteinmolekylerne eller proteinstruktur

Strukturen af proteinmolekylet blive undersøgt i mere end 200 år. Hun er kendt for mange proteiner. Nogle af dem er blevet syntetiseret (fx insulin, RNase). Den grundlæggende strukturelle og funktionelle enhed af proteinmolekyler fra aminosyrer. Endvidere carboxyl- og aminogrupper og proteiner indeholde andre funktionelle grupper, som bestemmer deres egenskaber. Sådanne grupper indbefatter placeret i den laterale forgreninger proteinmolekylet: carboxygruppe af asparaginsyre eller glutaminsyre, aminogruppen i lysin eller hydroxylysin, guanidin i arginin, imidazolgruppen i histidin, hydroxylgruppen i serin og threonin, en phenol i tyrosin, sulfhydrylgruppen i cystein, disulfid gruppe af cystin, thioethergruppe af methionin, phenylalanin benzelnoe kerne, alifatiske kæder med andre aminosyrer.

Der er fire niveauer af strukturel organisation af proteinmolekylerne.

Den primære struktur af proteinet. Aminosyrer i proteinmolekylet er sammenføjet ved peptidbindinger, hvilket således danner den primære struktur. Det afhænger af den kvalitative sammensætning af aminosyrerne, deres antal og sekvensen mellem forbindelserne. Den primære struktur af proteinet mest ofte bestemt af Sanger. Testproteinet behandles med en opløsning ditroftorbenzola (DNP), hvorved der dannes dinitrophenyl-protein (protein-DNP). Efterfølgende DNP-hydrolyseret protein dannet rest proteinmolekyle og DNP-aminosyre. DNP-aminosyre udvindes fra denne blanding og målelige hydrolyse. Produkterne fra hydrolysen er aminosyre- og dinitrobenzen. Den resterende del af proteinmolekylet reagerer med de nye dele af DNP så længe hele molekylet ikke nedbrydes til aminosyrer. Baseret på kvantitativ undersøgelse af aminosyrer udgør den primære struktur af den enkelte kredsløb proteinet. Kendt primære struktur af proteiner insulin, myoglobin, hæmoglobin, glucagon og mange andre).

Ved metoden ifølge Edman-proteinet behandles med phenylisothiocyanat. Sommetider ved hjælp af proteolytiske enzymer - trypsin, pepsin, chymotrypsin, peptidase, etc.

Den sekundære struktur af proteinet. Amerikanske forskere under anvendelse af røntgen-analyse, fandt, at protein polypeptidkæder ofte eksistere i form af alfa-helixer og undertiden beta strukturer.

Alfa-helix sammenlignes med en vindeltrappe, som udfører funktionen af de grader af aminosyrerester. I molekyler fibrillært proteiner (silkefibroin) polypeptidkæde næsten fuldstændigt strakt (beta-struktur) og anbragt i form af kugler, stabiliseret af hydrogenbindinger.

Alpha-helix kan dannes spontant i de syntetiske polypeptider (dederon, nylon), som har en molekylvægt på fra 10 til 20 tusind. Ja. På visse dele af molekylet proteiner (insulin, hæmoglobin, RNAse) bryder alpha helix konfiguration af peptidkæden, og er udformet spiralformet struktur af en anden type.

Den tertiære struktur af proteinet. Spiral dele af polypeptidkæden af proteinmolekylet er i forskellige relationer, der bestemmer tertiær (tredimensional) struktur, form og facon af volumenet af proteinmolekylet. Det antages, at den tertiære struktur af den automatiske og forekommer på grund af en interaktion med aminosyrerester af opløsningsmiddelmolekylerne. Således hydrofobe grupper "trukket" i proteinmolekylet, der danner deres tørre zone og hydrofile grupper er orienteret mod opløsningsmidlet, hvilket fører til dannelsen af energetisk gunstig bekræftelser molekyle. Denne proces er ledsaget af dannelsen af intramolekylære bindinger. Den tertiære struktur af proteinet molekyle transkriberet for RNAse, hæmoglobin, lysozym af hønseæg.

Den kvaternære struktur af proteinet. Denne type struktur af proteinmolekylet forekommer som et resultat af sammenslutning af flere underenheder integreret i et enkelt molekyle. Hver underenhed har en primær, sekundær og tertiær struktur.